En artículos anteriores, demostré cómo cantidades sustanciales de información biológica no pueden emerger a través de ningún proceso natural (ver aquí y aquí), y describí cómo esa información apunta al diseño inteligente. Ahora, estoy abordando los errores típicamente cometidos por los críticos que desafían estas afirmaciones. Vea mi publicación ayer, aquí, sobre la aplicación incorrecta de la teoría de la información.
Una segunda categoría de errores se relaciona con los argumentos en contra de la conclusión de que el contenido de información de muchas proteínas es mucho mayor de lo que podría generar cualquier proceso no dirigido. La mayoría de las críticas están dirigidas a la investigación de Douglas Axe que estimó la rareza de las secuencias de aminoácidos correspondientes a una sección de una enzima β-lactamasa funcional. Muchos de los ataques son el resultado de la incapacidad de los escépticos de comprender adecuadamente el artículo de 2004 de Axe en el Journal of Molecular Biology o la ciencia subyacente.
Procesos aleatorios
El error más común es recurrir a estudios que demuestren que los procesos aleatorios pueden generar estructuras que realizan funciones muy simples. Por ejemplo, nuestro sistema de inmunidad puede fabricar al menos un billón de anticuerpos únicos, y al menos uno típicamente se unirá a cualquier germen invasor. Este logro es posible ya que la probabilidad es relativamente alta para una búsqueda aleatoria de localizar una secuencia de aminoácidos que se adhiera a alguna molécula, por lo que la cantidad requerida de información nueva es relativamente pequeña. Por ejemplo, solo se necesitan unos pocos miles de millones de ensayos para encontrar un anticuerpo que pueda unirse a una molécula de antibiótico y separarlo. El problema es que esta tarea es mucho más fácil que generar aleatoriamente una secuencia de aminoácidos completamente nueva que se pliega en la estructura tridimensional de una enzima y realiza los cambios estructurales (conformacionales) complejos requeridos. Se requieren estructuras dinámicas altamente especificadas para soportar las actividades químicas a menudo muy complejas de una enzima.
Por el contrario, los anticuerpos están compuestos por regiones constantes que no cambian y que ya proporcionan el soporte estructural necesario, por lo que solo se requiere generar regiones variables funcionales. La diferencia entre una búsqueda aleatoria que encuentra una región variable operativa y una búsqueda aleatoria que se topa con una nueva enzima funcional es comparable a la diferencia en la dificultad de empujar una carretilla cargada a través de un camino plano y empujarla a través de una cuerda floja suspendida a través de las Cataratas del Niágara.
El mismo malentendido general es válido para la investigación presentada por los críticos sobre polipéptidos y secuencias de ADN / ARN. Por ejemplo, los experimentos han generado bibliotecas de secuencias aleatorias de aminoácidos (polipéptidos), algunas de las cuales podrían unirse al ATP y, después de rondas de selección, acelerar su descomposición. Sin embargo, las cadenas generadas no tienen las mismas características que las proteínas naturales. Como dijo Axe en su estudio de 2004, el foco de su investigación se centró en enzimas verdaderas que funcionaban
… no es mera actividad catalítica, sino más bien una catálisis mecánica similar a una enzima, que requiere un sitio activo con una geometría definida (al menos durante la conversión química) mediante el cual las cadenas laterales particulares hacen contribuciones específicas al proceso catalítico general.
Los polipéptidos no cumplen con estos criterios. A diferencia de las enzimas verdaderas, simplemente se unen a la molécula de ATP y la descomponen en fosfato y ADP, pero no liberan el ADP y luego repiten la reacción. La investigación sobre pequeñas secuencias de nucleótidos también ha generado ARN que realizan las tareas más simples y no son comparables de ninguna manera con las enzimas verdaderas.
Humo y espejos
En el pasado, el público en general carecía de los conocimientos técnicos para descifrar la ciencia subyacente a la evidencia de la rareza de las proteínas, por lo que no podían ver más allá del humo y los espejos de los críticos (ver aquí). Afortunadamente, un análisis directo de la investigación realizada por el experto en proteínas Dan Tawfik no solo confirma y generaliza los resultados de Axe, sino que es mucho más accesible al público. La investigación de Tawfik sobre la β-lactamasa arrojó resultados que confirman casi perfectamente la estimación de rareza de Axe. Además, la investigación anterior y la investigación sobre la enzima HisA demuestran que la alteración aleatoria de menos del 2 por ciento de los aminoácidos de las enzimas los desactiva durante la mitad del tiempo. Y, alterar el 10 por ciento los desactivará casi el 100 por ciento del tiempo. Por el contrario, la alteración del 2 por ciento de un párrafo escrito en inglés generalmente apenas se nota, y la alteración del 10 por ciento todavía deja un párrafo en gran parte legible. Por lo tanto, las secuencias de proteínas a menudo son mucho más raras que las oraciones legibles en inglés, por lo que son aún más difíciles de generar por casualidad.
Foto: Empujando una carretilla cargada a través de un camino plano, por Matteo / CC BY.
Artículo originalmente publicado en inglés por Brian Miller Ph.D.
